Development of films from casein and gelatin modified enzymatically with tripsina and transglutaminase. / Desenvolvimento de filmes a partir de caseina e gelatina modificadas enzimanticamente com tripsina e transglutaminase.

AUTOR(ES)
DATA DE PUBLICAÇÃO

2004

RESUMO

A associação de duas proteínas de estruturas diferentes, através de ligações cruzadas pela ação da transglutaminase, é uma alternativa promissora para obter filmes com propriedades desejáveis. Por outro lado, a formação de ligações cruzadas nas proteínas poderia ser otimizada se disponibilizarmos locais reconhecíveis para a ação da transglutaminase. Isto seria conseguido hidrolisando as proteínas com tripsina. Desta forma, caseína e gelatina foram hidrolisadas com tripsina até um grau de hidrólise de 5%. Depois, os hidrolisados foram polimerizados com transglutaminase. Nesta etapa, foram avaliadas diferentes condições de polimerização (concentração de enzima e proteína, temperatura e tempo de incubação) com a finalidade de conseguir a formação de polímeros de alta massa molecular, os quais, seriam capazes de formar filmes coesos. A polimerização foi avaliada através de eletroforese SDS-PAGE e determinação dos grupos amino livres pelo método TNBS. Os resultados mostraram que o tratamento dos hidrolisados com transglutaminase conduziu à formação de peptídeos de baixa massa molecular. Porém, foram elaborados filmes a partir dos polímeros obtidos da ligação cruzada (mediada pela transglutaminase) dos hidrolisados de caseína e gelatina. Também, foram elaborados filmes a partir dos hidrolisados sem polimerizar, com fins de comparação. Os filmes obtidos apresentaram-se quebradiços e pouco manuseáveis e por isso não foram caracterizados. Assim, as proteínas hidrolisadas com tripsina e polimerizadas com transglutaminase não foram capazes de formar filmes coesos. Posteriormente, foram produzidos filmes a partir dos heteropolímeros obtidos da ligação cruzada da caseína e gelatina nativa. Também foram elaborados filmes a partir das proteínas sem polimerizar, com fins de comparação. Os filmes resultantes foram caracterizados quanto às suas propriedades mecânicas, de barreira e morfológicas. Os valores de permeabilidade ao vapor de água, porcentagem de elongação e módulo de elasticidade diferiram significativamente dos encontrados para as proteínas nativas. Entretanto, a resistência à tração dos filmes não variou. A microscopia eletrônica de varredura da seção transversal dos filmes revelou que o tratamento com transglutaminase provocou algumas alterações na estrutura dos filmes. Finalmente, filmes produzidos a partir dos heteropolímeros obtidos da ligação cruzada de caseína e gelatina nativa apresentaram menor permeabilidade ao vapor de água e alta elongação quando comparado aos filmes das proteínas simples.

ASSUNTO(S)

transglutaminase proteoliticas enzymes transglutaminase gelatina casein gelatin enzimas proteoliticas

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