Estudos sobre a imobilização quimica e eletroquimica da glicose oxidase

AUTOR(ES)
DATA DE PUBLICAÇÃO

1992

RESUMO

No presente trabalho estudou-se a imobilização eletroquímica da enzima gliocose oxidase, E.C. 1.1.3.4. (GOD), em filme de polipirrol (polímero condutor) no eletrodo de platina. O filme de polipirrol (PPi) foi obtido eletroquimicamente em solução aquosa de pirrol 0,1 M e KCl 1,0 M, aplicando-se potencial constante de 990 mV durante uma hora. Em seguida, imobilizou-se a GOD 46 U/ml, à potencial constante de 640 mV durante uma hora, em solução de tampão fosfato 0,1 M, pH 6,88. Verificou-se aumento da corrente, com potencial de pico em 350 mV, após adição de 50 mM de glicose, evidenciando a transferência de elétrons do grupo prostético flavina adenina dinucleotídeo (FAD) da enzima para o eletrodo modificado. Empregou-se outro método de imobilização da GOD, através da reação química com glutaraldeído em membrana de colágeno. Esta foi acoplada no eletrodo de oxigênio de duas maneiras: membrana na superfície do sensor e lateralmente ao sensor. As melhores condições encontradas para utilização deste eletrodo foram: Temperatura 28,0 ± 0,1 ºC; pH de 6,84 a 7,14; faixa linear de concentração de glicose 8,0 x 10 a 1,0 x 10 M. A estabilidade é comparável à dos eletrodos comerciais, possibilitando 320 análises. Dos principais açúcares associados apenas manose interfere a partir de quantidade 2,5 vezes à da glicose. Análises de amostras de café solúvel com o eletrodo contendo a enzima imobilizada lateralmente, apresentaram resultados comparáveis aos obtidos pelo método da AOAC; coeficiente de correlação 0,9940 e a equação Y = 0,3674 + 0,9461 X.

ASSUNTO(S)

eletroquimica

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