Purification and characterisation of a lectin from the red marine alga Pterocladiella capillacea (S.G. Gmel.) Santel. & Hommers.
AUTOR(ES)
OLIVEIRA, STÉLIO R.M., NASCIMENTO, ANTONIA E., LIMA, MARIA E.P., LEITE, YÁSKARA F.M.M., BENEVIDES, NORMA M.B.
FONTE
Brazilian Journal of Botany
DATA DE PUBLICAÇÃO
2002-12
RESUMO
Uma lectina presente na alga marinha vermelha Pterocladiella capillacea foi purificada e caracterizada pela extração de proteínas solúveis (extrato bruto) em tampão Tris-HCl 20 mM, pH 7,5. Entre os eritrócitos testados (grupos sangüíneos humanos A, B e O e os animais boi, cabra, galinha e coelho) a lectina aglutinou especificamente eritrócitos de coelho. O ensaio de atividade hemaglutinante evidenciou que a lectina não era dependente de cátions divalentes e inibida pelas glicoproteínas avidina e mucina. O procedimento de purificação foi conduzido por precipitação protéica do extrato bruto com sulfato de amônio até 80% de saturação (F 0/80), seguido por cromatografia de afinidade em coluna de goma de Guar. A lectina de P. capillacea foi purificada 14,5 vezes e teve uma recuperação de 27,4% da atividade específica total original presente no extrato bruto. A ausência de carboidrato sugeriu que a lectina não é uma glicoproteína. A massa molecular da lectina de P. capillacea, determinada por filtração em gel, foi de 5,8 kDa. PAGE-SDS em presença de ß-mercaptoetanol mostou uma única banda protéica, indicando que a lectina de P. capillacea é uma proteína monomérica. A energia de ativação do processo de desnaturação (D G') foi calculada em 106,87 kJ . mol-1 a 70 ºC.
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