Vdac
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1. Isolamento e cultivo de neurônios e neuroesferas de córtex cerebral aviar
Métodos de cultivo celular são convenientes na realização de análises funcionais de alterações/interações protéicas das células neuronais, auxiliando a decifrar o interactoma de proteínas chaves na neurogênese de doenças do Sistema Nervoso Central. Por esse motivo, culturas de neurônios e neuroesferas isolados do córtex cerebral aviar represe
Pesq. Vet. Bras.. Publicado em: 2013-12
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2. Análise interactômica da VDAC em mitocôndrias neuronais bovina e murina / Interactomic analysis of VDAC in rat and bovine mitochondria in neuronal cells
A VDAC é a proteína mais abundante da membrana mitocondrial externa. Possui diversas funções, tais como o controle da troca de metabólitos, através da membrana, e a participação no maquinário apoptótico. Estudamos o interactoma da VDAC com as proteínas mitocondriais neuronais do cérebro bovino e murino, a fim de compreender se a expressão difere
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia. Publicado em: 10/04/2012
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3. Purificação e caracterização da VDAC de mitocôndrias corticais aviares: identificação de modificações pós-traducionais nas porinas neuronais murinas e aviares
A VDAC é uma porina presente na MME cuja função é crucial no metabolismo energético, sobrevivência e morte celular. A caracterização da VDAC torna-se importante para a compreensão das inter-relações da mitocôndria com os diferentes componentes citosólicos, tais como a HK. A ligação HK-VDAC favorece a utilização do ATP intramitocondrial em c�
Pesq. Vet. Bras.. Publicado em: 2012-12
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4. Análise interactômica da VDAC (voltage-dependent anion selective channel) nos cérebros aviar, bovino e murino
A VDAC é a proteína mais abundante na membrana mitocondrial externa. Exerce o controle da atividade desta organela através da regulação da troca de metabólitos e tem função crucial no mecanismo de apoptose. Em nosso caso, os estudos dos complexos protéicos, das interações entre a VDAC e outras proteínas presentes no interior do neurônio que auxi
Pesquisa Veterinária Brasileira. Publicado em: 2011-11
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5. Transição de permeabilidade mitocondrial em mitoplastos de fígado de rato / Mitochondrial permeability transition in rat liver mitoplasts
A transição de permeabilidade mitocondrial (TPM) é caracterizada pela abertura de um poro protéico não seletivo na membrana mitocondrial interna, o qual é induzido por Ca2+ e sensível à ciclosporina A. Trabalhos anteriores do nosso laboratório demonstram que o poro de transição de permeabilidade ocorre devido a ligações entre tióis (S-S) de pro
Publicado em: 2010
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6. Proteomic study to determination of relative expression of VDAC isoforms and characterization of hexokinase binding sites in rat, bovine and avian brain mitochondria / Estudo proteômico para determinação da expressão relativa das isoformas de VDAC e caracterização dos sítios de ligação da hexoquinase em mitocôndrias cerebrais de rato, boi e ave
The voltage dependent anion selective channels (VDACs) are a group of proteins first identified in the mitochondrial outer membrane that are able to form hydrophilic pore structures in membranes. VDAC are known to play an essential role in cellular metabolism and in the early stages of apoptosis. In mammals, three VDACs isoforms (VDAC1, 2, 3) have been ident
Publicado em: 2008
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7. Molecular and Cell Biology of a Family of Voltage-Dependent Anion Channel Porins in Lotus japonicus1
Voltage-dependent anion channels (VDACs) are generally considered as the main pathway for metabolite transport across the mitochondrial outer membrane. Recent proteomic studies on isolated symbiosome membranes from legume nodules indicated that VDACs might also be involved in transport of nutrients between plants and rhizobia. In an attempt to substantiate t
The American Society for Plant Biologists.
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8. Circular dichroism studies of the mitochondrial channel, VDAC, from Neurospora crassa.
The protein that forms the voltage-gated channel VDAC (or mitochondrial porin) has been purified from Neurospora crassa. At room temperature and pH 7, the circular dichoism (CD) spectrum of VDAC suspended in octyl beta-glucoside is similar to those of bacterial porins, consistent with a high beta-sheet content. When VDAC is reconstituted into phospholipid li
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9. Autodirected insertion: preinserted VDAC channels greatly shorten the delay to the insertion of new channels.
VDAC, a mitochondrial outer membrane channel, has the ability to catalyze and direct the insertion of other VDAC channels into planar phospholipid membranes. The spontaneous rate of insertion of detergent-solubilized VDAC channels into phospholipid membranes is estimated to be 1.5 x 10(-5) channels min-1 micron-2. VDAC channels already in the membrane can in
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10. Paraquat Toxicity Induced by Voltage-dependent Anion Channel 1 Acts as an NADH-dependent Oxidoreductase*
Paraquat (PQ), a herbicide used worldwide, causes fatal injury to organs upon high dose ingestion. Treatments for PQ poisoning are unreliable, and numerous deaths have been attributed inappropriate usage of the agent. It is generally speculated that a microsomal drug-metabolizing enzyme system is responsible for PQ toxicity. However, recent studies have demo
American Society for Biochemistry and Molecular Biology.
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11. Cloning and in situ localization of a brain-derived porin that constitutes a large-conductance anion channel in astrocytic plasma membranes.
We have cloned a protein from bovine brain, brain-derived voltage-dependent anion channel 1 (BR1-VDAC), that is identical to a recently sequenced plasmalemmal-bound porin from human lymphocytes. mRNA hybridization indicates that BR1-VDAC is widely distributed throughout nervous and nonnervous tissues. In situ localization substantiated that the BR1-VDAC is a
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12. Multicopy suppressors of phenotypes resulting from the absence of yeast VDAC encode a VDAC-like protein.
The permeability of the outer mitochondrial membrane to most metabolites is believed to be based in an outer membrane, channel-forming protein known as VDAC (voltage-dependent anion channel). Although multiple isoforms of VDAC have been identified in multicellular organisms, the yeast Saccharomyces cerevisiae has been thought to contain a single VDAC gene, d